Proteínas

Hagamos un pequeño ejercicio de introspección: observa tu mano; las uñas, así como los diminutos vellos que hay en ella, están formados por queratina, una proteína que les proporciona su estructura; la piel que la envuelve contiene colágeno y elastina, proteínas que le dan forma y elasticidad; por debajo de la piel están los músculos, formados por actina y miosina, proteínas contráctiles, es decir móviles; si llegamos a los vasos sanguíneos, la sangre contiene varias proteínas, entre ellas, la hemoglobina, que transporta el oxígeno que respiras, y varias hormonas que regulan las funciones del organismo, por ejemplo, la insulina, que controla el nivel de azúcar en la sangre. Si sufrieras una herida, rápidamente se presentarían los anticuerpos, proteínas de defensa, además, dentro de cada célula, están en acción cientos de enzimas para llevar a cabo las reacciones químicas que mantienen la vida. ¡Y sólo analizaste tu mano!
Como puedes ver, las proteínas son muy importantes para los seres vivos, repasemos sus funciones:
1. Forman parte estructural de las células. La queratina da forma a uñas, pezuñas, pelo, cuernos y plumas. El colágeno y la elastina dan forma, fuerza y elasticidad a los tejidos conectivos como piel y ligamentos, intervienen en el movimiento. La miosina y la actina interactúan para que se lleve a cabo la contracción muscular.
2. Son las enzimas que aceleran (función catalizadora) las reacciones bioquímicas. La amilasa que se encuentra en la saliva hidroliza los glúcidos de los alimentos.
3. Actúan como reguladoras (función hormonal). La hormona insulina originada en el páncreas, aumenta el transporte de glucosa al interior celular, produciendo la disminución de ésta en la sangre.
4. Sirven como reserva alimenticia (función almacenadora). Ovoalbúmina en el huevo.
5. Actúan como defensas. Anticuerpos que inactivan sustancias extrañas que entran al cuerpo.
6. Sirven como transportadoras. La hemoglobina en la sangre transporta el oxígeno y el dióxido de carbono en la sangre.
7.   Son las responsables de la coagulación sanguínea.
  Las proteínas (prótidos) son los compuestos más abundantes de los seres vivos, hechos de C, H, O, N y a veces P y S. Son grandes cadenas de más de 50 aminoácidos (sustancias formadas por un átomo de Carbono en el centro, un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de Hidrógeno y un grupo radical (R), el cual puede variar.
Los aminoácidos se entrelazan, cuando el grupo amonio de uno, se une al grupo carboxilo de otro, por medio de un enlace peptídico y se elimina agua.
Imagen Recuperada del Portal Académico UNAM[2]
Imagen de aminoácidos

Los prótidos o proteínas son biomoléculas muy grandes, formadas
por la unión de aminoácidos. Un aminoácido es una molécula que posee un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH), (excepto la Prolina Y la hidroxiprolina, las que poseen un grupo amino -NH- en sustitución del grupo amino) unidos a un átomo de carbono y un hidrógeno, existen 20 aminoácidos esenciales. (Trejo Cedeño & Garduño, 2011)[1]

Existen 20 aminoácidos, de los cuales 10 son esenciales, lo que significa que no se puede vivir sin ellos: FEN, LEU, VAL, ARG, ISO, LIS, MET, TRI, TRE e HIS.



Según su nivel de organización y forma, suelen ser clasificadas como…

Imagen Recuperada de…[4]

 v  Primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Ej. Insulina

v  Secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Ej: miosina en los músculos, queratina del cabello (elásticas), fibroína de la seda (rigidez).


v  Terciaria Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos, como los puentes de hidrógeno, puentes de disulfuro, etc. Ej: Mioglobina, algunas enzimas.


v  Cuaternaria Nivel de organización en la que intervienen dos o más cadenas polipeptídicas, que ya cuentan con estructura terciaria propia. Cada unidad recibe el nombre de protómero.

Ej: Hemoglobina (cuatro subunidades) y enzimas alostéricas.

 

También encontramos

       I. Proteínas simples, que están formadas por la unión de aminoácidos, ligados unos con otros por enlaces peptídicos.

Ejemplos: Albúmina en la Clara de huevo, Gluteínas en cereales, Colágenos en hueso y piel, Elastina en arterias, Queratina en pelo, uñas, cuernos, plumas y pezuñas.

II. Proteínas conjugadas: son moléculas que presentan un grupo protético, es decir, un grupo que contiene azufre, fósforo u otro elemento; como en el caso de la hemoglobina, constituida por GLOBINA más el grupo HEMO que contiene hierro.

 

III. Enzimas: Que actúan como catalizadores biológicos o biocatalizadores, que normalmente aceleran las reacciones químicas de la célula. El nombre que se les da se obtiene de la sustancia sobre la cual actúan (Sustrato), seguido del sufijo ASA; por ejemplo, la LIPASA, que degrada lípidos.

Imagen Recuperada de…[5]


NOTA: Este tipo de reacciones químicas podría asemejarse a una chapa y su respectiva llave para abrirla. La chapa sería el sustrato donde actúa la enzima (llave), la cual es específica y única.

PRINCIPALES CLASES DE ENZIMAS[6]

 


 

[1] Trejo Cedeño, M. D., & Garduño, A. (2011). Biología General. México: Wiltees.

[5] Fuente: https://elmercaderdelasalud.blogspot.com/2013/02/enzimas.html consultada el día 30 de julio de 2021 a las 18:00

[6] Imagen Fuente: https://es.slideshare.net/waldemarc1/enzimas-23567875 consultada el día 26 de julio de 2021 a las 18:30

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